Биотехнологические свойства белков молока

П. И. Гунькова,  
К. К. Горбатова

БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ
СВОЙСТВА БЕЛКОВ МОЛОКА

2-е издание, стереотипное

Санкт-Петербург
ГИОРД
2021

УДК 637.12.04/05:577.1(075.8)
ББК 36.95
 
Г94

Рецензент: Скопичев В. Г., доктор биологических наук,
 
профессор кафедры биологической химии
 
и физиологии Санкт-Петербургской 
 
государственной академии ветеринарной
 
медицины

Гунькова П.И.
Г94 
 
Биотехнологические свойства белков молока  /  П. И. Гунькова, 
К. К. Горбатова. — 2-е изд., стер. — Санкт-Петербург : ГИОРД, 2021. — 
216 с. : ил.

ISBN 978-5-98879-221-5

В монографии рассмотрены свойства, структура и номенклатура белков 
молока, представлены биологическая ценность, биотехнологические свойства 
данных белков, их влияние на выход и качество молочных продуктов, подробно описаны роль белков в построении оболочек жировых шариков, свойства пептидов и плазмина, показана биотрансформация белков при хранении 
и обработке молока, предложены методы контроля некоторых свойств белков 
молока.
Книга рекомендуется для научных и инженерно-технических работников 
пищевой промышленности, а также преподавателей, аспирантов и студентов 
вузов.

УДК 637.12.04/05:577.1(075.8)
ББК 36.95

ISBN 978-5-98879-221-5 
© ООО «Издательство „ГИОРД“», 2015
 
© ООО «Издательство „ГИОРД“», 2021

ОГЛАВЛЕНИЕ

ОТ АВТОРОВ  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7

1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ МОЛОКА  . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

1.1. Биологическая ценность . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

1.2. Современная номенклатура  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14

1.3. Аллергия на белки молока  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14

2. КАЗЕИН. СВОЙСТВА И СТРУКТУРА  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18

2.1. Свойства казеина  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18

2.2. Структура казеина  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43

3. СЫВОРОТОЧНЫЕ БЕЛКИ  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50

3.1. β-Лактоглобулин. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52

3.2. α-Лактальбумин  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 54

3.3. Альбумин сыворотки крови  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56

3.4. Иммуноглобулины и лейкоциты . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 59

3.5. Лактоферрин . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 65

4. РОЛЬ БЕЛКОВ В ПОСТРОЕНИИ ОБОЛОЧЕК
 
ЖИРОВЫХ ШАРИКОВ  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 69

4.1. Секреция, транспорт и экструзия жировых глобул  . . . . . . . . . . . 70

4.2. Характеристика основных белков ОЖШ . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 77

4.3. Характеристика ферментов, связанных с ОЖШ. . . . . . . . . . . . . . 85

4.4. Структурная (молекулярная) организация оболочки
 
жировых шариков. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 87

4.5. Биотехнологические и физиологические свойства
 
оболочек жировых шариков . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 96

4.6. Изменение состава и структуры ОЖШ при хранении
 
и технологической обработке молока. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 103

5. БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ПЕПТИДЫ
 
(ИЛИ ГИДРОЛИЗАТЫ) БЕЛКОВ МОЛОКА  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 112

5.1. Характеристика основных пептидов молока. . . . . . . . . . . . . . . . 112

5.2. Образование биологически активных пептидов
 
и их физиологическое действие . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 114

5.3. Характеристика отдельных групп пептидов. . . . . . . . . . . . . . . . . 114

6. СЕМЕЙСТВО СЕРИНОВЫХ ПРОТЕАЗ (ПЛАЗМИН)  . . . . . . . . . . . . 121

6.1. Что мы знаем о плазмине молока?  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 122

6.2. Влияние плазмина на секрецию молока,
 
органолептические, технологические и физиологические
 
свойства молока и получаемых из него продуктов . . . . . . . . . . . 125

7. БИОТРАНСФОРМАЦИЯ БЕЛКОВ ПРИ ХРАНЕНИИ
 
И ОБРАБОТКЕ МОЛОКА. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 127

7.1. Изменение белков при охлаждении и хранении молока . . . . . . 127

7.2. Влияние тепловой обработки на белки молока. . . . . . . . . . . . . . 135

7.3. Изменение структуры и свойств белков
 
при гомогенизации. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 190

7.4. Изменение структуры и свойств белков
 
при обработке молока путем ультрафильтрации
 
и безмембранного осмоса  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 199

ЛИТЕРАТУРА . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 208

Оглавление

ОТ АВТОРОВ

Белки молока играют огромную роль в питании человека, а также влияют на технологическую переработку, выход и качество готовой продукции. Поэтому исследователи всех стран проявляют 
к ним значительный интерес и активно изучают их состав, структуру, физико-химические и биотехнологические свойства.
К настоящему времени накопилось большое количество научных данных по свойствам сывороточных белков и казеина. Была 
опубликована шестая ревизия номенклатуры молочных белков; 
появилось много работ, посвященных функциональным, лечебным и биотехнологическим свойствам данных белков.
Сейчас мы больше знаем о лактоферрине, о роли белков в построении оболочек жировых шариков, а также о свойствах пептидов 
и плазмина. Эти данные нуждаются в систематизации и обобщении, попытка которых представлена в книге.

1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ МОЛОКА

1.1. Биологическая ценность

Молоко представляет собой уникальную белково-пищевую 
систему, являющуюся источником пищевых белков высокой биологической ценности — казеинов и сывороточных белков.
Белок является весьма важной и обязательной составной частью 
пищи — он необходим для обеспечения важнейших физиологических функций организма (структурной, каталитической, защитной, транспортной и др.). Потребность человека в белке зависит 
от его качества, т. е. от биологической ценности. Норма белкового питания для взрослого человека составляет в сутки 100…120 г
белков, для детей — 50…70 г. Содержание белков в некоторых пищевых продуктах (по данным Е. С. Северина*, в %) дано ниже:

Молоко. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3,5
Сыр  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20…36
Мясо  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18…22
Рыба  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 17…20
Рис. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8,5
Картофель  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .1,5…2,0
Соя  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .35

Высокая биологическая ценность молочных белков обусловлена специфичностью аминокислотного состава, а также легкой 
и почти полной перевариваемостью в желудочно-кишечном тракте 
человека.
Аминокислотный состав, а точнее соотношение незаменимых аминокислот, или аминограмма белка, определяется хими
* См. Биохимия, 2006.

1.1. Биологическая ценность

ческим методом и в настоящее время довольно хорошо изучен. 
Принято считать незаменимыми, обязательными для взрослого 
человека, восемь аминокислот — валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, лизин, фенилаланин, триптофан. Для грудных 
детей необходимы также гистидин, аргинин, цистин. Оптимальные соотношения незаменимых аминокислот обычно рассчитывают из аминокислотного состава белков, обладающих высокой 
биологической ценностью (белок цельного куриного яйца, белок 
женского молока), или находят эмпирически. Так, на основании 
научных данных, Комитет экспертов ФАО/ВОЗ в 1973 г. предложил 
гипотетический эталонный образец — «идеальный» белок, аминокислотный состав которого отвечает потребностям организма 
человека. Оценка биологической ценности любого конкретного 
белка химическим методом сводится к сопоставлению его аминокислотного состава с идеальной шкалой аминокислот — к расчету так называемого аминокислотного скора (Горбатова, 1993). 
В табл. 1.1 представлен аминокислотный состав идеального белка, 
а также состав белков молока и некоторых белков животного и растительного происхождения. Кроме того, для сравнения дан состав 
белка мышц чело века.

Та б л и ц а  1 . 1

Состав незаменимых аминокислот в некоторых белках, %

Аминокислота
Идеальный 
белок
Казеин

Сывороточные 
белки 
молока

Белок 
яйца

Яичный 
альбумин

Белок 
пшеницы

Белок 
мышц 
человека

Валин
5
7,2
5,7
7,3
8,1
3
6

Лейцин
7
9
12,3
8,8
9,2
—
9,9

Изолейцин
4
6,1
6,2
6,6
6,3
6
4,7

Метионин
—
2,8
2,3
—
4,9
2,3
2,8

Цистин
3,5*
0,34
3,4
5,5
1,8
2,3
1,8

Треонин
4
4,9
5,2
5,1
4,2
3
4,6

1. Общая характеристика белков молока

Аминокислота
Идеальный 
белок
Казеин

Сывороточные 
белки 
молока

Белок 
яйца

Яичный 
альбумин

Белок 
пшеницы

Белок 
мышц 
человека

Лизин
5,5
8,2
9,1
6,4
6,5
0,6
8,1

Фенилаланин 
—
5
4,4
7,1
2,5
4,7

Тирозин
6*
6,3
3,8
10
3,9
3,1
4

Триптофан
1
1,7
2,2
1,5
1,6
0,9
2,2

* Пары суммируются, так как потребность в одной аминокислоте может быть 
покрыта за счет наличия другой.

Результаты сопоставления аминокислотного состава казеина 
и сывороточных белков с оптимальным составом дают основание 
считать их белками высокой биологической ценности. Однако 
биологическая ценность казеина несколько ограничивается дефицитом серосодержащей аминокислоты цистина (скор метионина 
в сумме с цистином ниже 100 %), а по некоторым данным, полученным в опытах на собаках и морских свинках, в казеине не хватает и аргинина, являющегося частично незаменимой аминокислотой для растущего организма. Вместе с тем казеин содержит 
значительное количество фенилаланина, тирозина и метионина, 
что вызывает затруднения при их метаболизме в организме грудных детей. Из табл. 1.1 видно, что в сывороточных белках баланс 
дефицитных серосодержащих и других незаменимых аминокислот 
лучше, чем в казеине, следовательно, выше и их биологическая 
ценность.
Многие растительные белки, например белок пшеницы глиадин, содержат недостаточное количество триптофана, лизина, 
которыми богаты молочные белки.
Для улучшения аминокислотного состава растительных белков применяют различные методы, среди которых особое место занимает метод добавления молочных белков в виде сухого 
молока или белковых концентратов. Необходимо учитывать, 

О к о н ч а н и е  т а б л .  1 . 1

1.1. Биологическая ценность

что тепловая обработка молока может снизить в белках содержание «доступных» незаменимых аминокислот, в первую очередь 
лизина, вследствие вступления последнего в реакции с углеводами и гидроаланином. Кроме улучшения сбалансированности 
незаменимых аминокислот, добавленные белки молока могут повысить функциональные свойства комбинированных пищевых 
продуктов — влагоудержание, гелеобразование, эмульгирующую 
способность и др.
Биологическая ценность белков, найденная химическим методом, не совпадает с показателями, определенными биологическими методами на экспериментальных животных. Так, если величина 
аминокислотного скора для всех незаменимых аминокислот белка 
куриного яйца составляет 100 % и выше, то показатель чистой утилизации белка оказывается более низким — 96…97 %. Следовательно, для полной характеристики биологической ценности белка 
необходимы сведения о переваримости, т. е. об атакуемости белка 
протеиназами и активности всасывания аминокислот.
Обычно о переваримости белков судят по задерживанию (ретенции) азота в организме. На основании ретенции азота определяют показатель биологической ценности белка (БЦ, или BV), 
т. е. отношение удержанного азота пищи к азоту, абсорбированному из пищеварительного тракта. Часто используют более полный 
термин «переваримость», или «усвояемость», белка — количество 
переваренного и абсорбированного белка (азота), отнесенное к количеству белка, содержащегося в принятой пищи.
Еще большее распространение получил показатель чистой утилизации белка — ЧУБ, или NPU (Net Protein Utilization). Он показывает отношение количества азота, удерживаемого в организме, 
к общему количеству азота, содержащегося в пище. ЧУБ можно 
вычислить путем умножения величины биологической ценности 
белка на переваримость. Кроме того, определяют прирост массы 
растущих животных (крыс) в расчете на 1 г белка пищи, т. е. коэффициент эффективности белка — КЭБ, или PER (Protein Efficiency 
Ratio), и ряд других показателей.
Некоторые показатели качества пищевых белков, полученные 
на растущих крысах, представлены в табл. 1.2.

1. Общая характеристика белков молока

Та б л и ц а  1 . 2

Показатели качества некоторых пищевых белков (%)

Белок
Биологическая 
ценность
Переваримость
ЧУБ

Белок яйца
98 (100)
99 (96)
97 (96)

Яичный альбумин
97 (91)
100 (100)
97 (92)

Казеин
68 (68)
97 (96)
66 (65)

Сывороточные
белки молока
84
98
82

Белок пшеничной
муки
52 (41)
100 (97)
52 (40)

Примечание. В скобках приведены данные для взрослого человека.

Следует отметить, что переваримость большинства пищевых 
белков увеличивается после денатурации. Это вызвано тем, что они 
относятся к глобулярным белкам, компактная нативная структура 
которых затрудняет гидролиз пептидных связей пищеварительными протеиназами. По своему отношению к протеиназам в нативном состоянии глобулярные белки можно условно разделить на три 
группы: хорошо атакуемые, или среднеатакуемые (β-лактоглобулин,
α-лактальбумин, сывороточный альбумин и др.), плохо атакуемые 
(яичный альбумин и др.) и практически не атакуемые (ингибиторы протеиназ). После денатурации атакуемость всех этих белков 
протеиназами значительно возрастает, особенно белков третьей 
группы. Таким образом, все изученные глобулярные белки, содержащиеся в пище, в этом смысле не являются собственно пищевыми белками.
М. П. Черников предложил выделить четвертую группу глобулярных белков, устойчивых к денатурантам и обладающих максимальной атакуемостью протеиназами уже в нативном состоянии, 
т. е. не увеличивающих скорость протеолиза после денатурации. 
Автор выдвигает гипотезу о наличии собственно пищевых белков,