Биологическая химия: сборник задач и заданий

УДК 577.1(075.8)
ББК 28.072я73
 
М12

Р е ц е н з е н т ы: кафедра общей, биоорганической и биологической химии УО «Гомельский 
государственный медицинский университет» (заведующий кафедрой доктор 
медицинских наук, профессор А.И. Грицук); заведующий кафедрой биологи ческой химии 
УО «Белорусский государственный медицинский университет» доктор медицинских 
наук, профессор А.Д. Таганович

Все права на данное издание защищены. Воспроизведение всей книги или любой ее 
части не может быть осуществлено без разрешения издательства.

ISBN 978-985-06-3140-4 
© Маглыш С.С., Лелевич В.В., 2019
 
© Оформление. УП «Издательство “Вышэйшая
 
школа”», 2019

ПРЕДИСЛОВИЕ

В последние годы в системе высшего образования Республики Беларусь 
проявляется тенденция к усилению его практико-ориентированного 
характера. Перед педагогическими коллективами учебных заведений, 
Главой государства и Министерством образования Рес публики 
Беларусь ставится задача подготовить для страны не только теоретически 
грамотных специалистов, но и способных к эффективной практической 
профессиональной деятельности. Образование должно не только 
давать теоретические знания и формировать определенные умения 
и навыки, предусмотренные учебными программами дисциплин, но 
и развивать у студентов способность применять их для решения конкретных 
практических задач в различных ситуациях и условиях их будущей 
профессиональной деятельности. 
Характерной особенностью изучения биологической химии в высшей 
школе по-прежнему является усвоение ее теоретического содержания 
с последующим его воспроизведением на этапе итогового контроля 
знаний. Такой подход, естественно, не способствует осмыслению 
теории с точки зрения ее значимости для будущей профессиональной 
практики. Именно для этой цели требуется внедрение метода 
проблемного обучения с использованием практико-ориентированных 
творческих задач и заданий. Чтобы применить данный метод в преподавании 
дисциплины «Биологическая химия» для студентов медицинских 
и биологических специальностей, требуется учебно-методическое 
обеспечение. К сожалению, по биологической химии в отличие 
от других химических дисциплин нет опубликованных сборников задач 
и заданий. 
Представленное учебное пособие позволит заполнить данный пробел 
и сделать учебный процесс творческим и практико-ориентированным. 
Данное пособие является инновационным, не имеющим аналогов 
в учебной литературе по дисциплине «Биологическая химия». Предлагаемые 
комплекты творческих задач и заданий апробированы в учебном 
процессе на кафедре биологической химии Гродненского государственного 
медицинского университета. Их применение позволяет оценить 
уровень подготовки студентов с точки зрения компетентност но-
ориентированного обучения, так как процесс решения задач и 
вы полнения заданий всегда предполагает «выход» студента за теоретические 
рамки учебной дисциплины в пространство профессиональной 
практики. Твор ческие задачи и задания могут быть использованы 

как отдельные познавательные объекты для организации управляемой 
самостоятельной работы студентов по определенной теме, так и контролирующие 
элементы на текущих и итоговых занятиях по предмету.
Использование учебного пособия в учреждениях высшего образования 
позволит придать практико-ориентированный характер преподаванию 
биологической химии студентам медицинских и биологических 
специальностей.
Авторы учебного пособия выражают глубокую признательность и 
большую благодарность рецензентам: заведующему кафедрой биологической 
химии УО «Белорусский государственный медицинский университет» 
доктору медицинских наук, профессору А.Д. Тагановичу и 
заведующему кафедрой общей, биоорганической и биологической химии 
УО «Гомельский государственный медицинский университет» 
доктору медицинских наук, профессору А.И. Грицуку за проделанную 
большую работу по анализу содержания данного пособия и сделанные 
замечания, исправление которых позволило улучшить его качество.

Авторы

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

аа-тРНК – аминоацил-тРНК
аа-тРНК-синтетаза – аминоацил-тРНК-синтетаза
АДГ – антидиуретический гормон (вазопрессин)
АлАТ – аланинаминотрансфераза
АПБ – ацилпереносящий белок
АсАТ – аспартатаминотрансфераза
АХАТ – ацил-КоА-холестеролацилтрансфераза
ВКМ – внеклеточный матрикс
ГАГ – гликозаминогликаны
ГГТ – γ-глутамилтрансфераза
ГЛЮТ – глюкозный транспортер
ГМГ-КоА-синтаза – 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА-синтаза
ГМГ-КоА – 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА
ГНГ – глюконеогенез
ГП – гликопротеины
ГЭБ – гематоэнцефалический барьер
ДАГ – диацилглицерол
ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота
ДСБ – ДНК-связывающие белки
ДФФ – диизопропилфторфосфат
ЖК – жирные кислоты
ЖКТ – желудочно-кишечный тракт
ИФ3 – инозинтрифосфат
КоА – кофермент (коэнзим) А
КоQ – кофермент (коэнзим) Q
КОР – кислотно-основное равновесие
КТ – кетоновые тела
КФ – класcификационный номер
ЛДГ – лактатдегидрогеназа
ЛК – липоевая кислота
ЛП – липопротеины 
ЛПВП – липопротеины высокой плотности
ЛПЛ – липопротеинлипаза
ЛПНП – липопротеины низкой плотности
ЛПОНП – липопротеины очень низкой плотности
ЛППП – липопротеины промежуточной плотности
ЛХАТ – лецитин-холестеролацилтрансфераза
мет-тРНКi – инициирующия метионил-тРНК
ПДК – пируватдегидрогеназный комплекс
ПНФ – предсердный натрийуретический фактор
ПФ – пиридоксальфосфат

ПФП – пентозофосфатный путь
РНК – рибонуклеиновая кислота
ТАГ – триацилглицеролы
ТГФК – тетрагидрофолиевая кислота
ТДФ (ТПФ) – тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат)
ФАД – флавинадениндинуклеотид
ФАФС – 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфат
ХМ – хиломикроны
ХС – холестерол
ЦПЭ – цепь переноса электронов
ЦТК – цикл трикарбоновых кислот, цикл Кребса
ЩУК – щавелевоуксусная кислота
ЮГА – юкстагломерулярный аппарат

Глава 1

СтРуКтуРА И фуНКцИИ бЕЛКОВ. 
фЕРмЕНты

1.1. Теоретический материал

Структура и функции белков

Пептиды – вещества, состоящие из двух и более аминокислотных 
остатков, связанных пептидными связями. Пептиды, содержащие до 
10 аминокислот, называются олигопептидами. Часто в названии таких 
молекул указывают количество входящих в состав олигопептида 
аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды из 
более чем 10 аминокислотных остатков называются полипептидами. 
Полипептиды, содержащие более чем 50 аминокислотных остатков, 
обычно называют белками.
Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, 
состоящие из аминокислот, соединенных в полипептидные 
цепи с помощью пептидных связей.
Аминокислоты делятся на две группы: протеиногенные (входящие 
в состав белков – их 20) и непротеиногенные (не участвующие в образовании 
белков). 
Для протеиногенных аминокислот приняты три классификации:
1) структурная – по строению бокового радикала;
2) электрохимическая – по кислотно-основным свойствам;
3) биологическая – по степени незаменимости аминокислот для организма.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом 
из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать с 
пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: 
валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, 
триптофан.
Частично заменимыми аминокислотами являются аргинин и гистидин.

Белки имеют сложную пространственную структурную организацию: 
первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура белка – строго определенная линейная последовательность 
аминокислотных остатков в полипептидной цепочке.
Первичная структура белка определяется:
1) природой входящих в молекулу аминокислот;
2) относительным количеством каждой аминокислоты;
3) строго определенной последовательностью аминокислот в полипептидной 
цепи.
Высшие уровни структуры белков и их биологическая активность 
тесно связаны и фактически определяются аминокислотной последовательностью. 
Следовательно, первичная структура генетически детерминирована 
и определяет индивидуальные свойства белков, их видовую 
специфичность, на ее основе формируются все последующие 
структуры.
Вторичная структура белка – это локальная конформация полипептидной 
цепи, обусловленная вращением отдельных участков этой 
цепи вокруг одинарных ковалентных связей.
Разновидности вторичной структуры: α-спираль, высота витка в 
α-спирали молекулы белка равна 0,54 нм, в одном витке содержится 
3,6 аминокислотных остатка, высота одного аминокислотного остатка – 
0,15 нм; β-структура (складчатый лист); статистический клубок. 
Первые две разновидности представляют собой упорядоченное расположение, 
третья – неупорядоченное.
Содержание типов вторичных структур в разных белках неодинаково.
По наличию α-спиралей и β-структур глобулярные белки можно 
разделить на четыре категории:
y
y белки, в структуре которых обнаружена только α-спираль (миоглобин, 
гемоглобин);
y
y белки с α-спиралями и β-структурами, характерные сочетания 
α-спиралей и β-структур обнаружены во многих ферментах (лактатде-
гидрогеназа, фосфоглицераткиназа);
y
y белки, имеющие только β-структуру (иммуноглобулины, фермент 
супероксиддисмутаза);
y
y белки, имеющие в своем составе лишь незначительное количество 
регулярных вторичных структур (рибонуклеаза А, химотрипсин).
Третичная структура белка – пространственная ориентация полипептидной 
цепи или способ ее укладки в определенном объеме.
В зависимости от формы третичной структуры различают глобулярные 
и фибриллярные белки. В глобулярных белках чаще преобладает 
α-спираль, а фибриллярные белки образуются на основе β-структуры.
В стабилизации третичной структуры глобулярного белка могут 
принимать участие водородные связи спиральной структуры; водород-

ные связи β-структуры; водородные связи между радикалами боковых цепей; 
гидрофобные взаимодействия между неполярными группами; электростатические 
взаимодействия между противоположно заряженными 
группами; дисульфидные связи; координационные связи ионов металлов.
Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве 
отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или различной) 
первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование 
единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного 
образования. 
Четвертичная структура характерна для белков, состоящих из нескольких 
субъединиц. Взаимодействие между комплементарными 
участками субъединиц в четвертичной структуре осуществляется с помощью 
водородных и ионных связей, ван-дер-ваальсовых сил, гидрофобных 
взаимодействий. Реже возникают ковалентные связи.
Фолдинг белков – процесс сворачивания полипептидной цепи в 
правильную пространственную структуру. При этом происходит сближение 
удаленных аминокислотных остатков полипептидной цепи, приводящее 
к формированию нативной структуры. Эта структура обладает 
уникальной биологической активностью. Поэтому фолдинг является 
важной стадией преобразования генетической информации в механизмы 
функционирования клетки.
Каждый индивидуальный белок, имеющий уникальную первичную 
структуру и конформацию, обладает и уникальной функцией, отличающей 
его от всех остальных белков. Набор индивидуальных белков выполняет 
в клетке множество разнообразных и сложных функций.
Биологические функции белков: структурная, резервная (трофическая, 
субстратно-энергетическая), ферментативная (каталитическая), 
гормональная (регуляторная), рецепторная, транспортная, сократительная, 
электроосмотическая (Na+, К+-АТФ-аза), энерготрансформирующая, 
иммунологическая, гемостатическая, обезвреживающая, ток сигенная.
Физико-химические свойства белков: высокая молекулярная масса; 
форма белковой молекулы (глобулярная, фибриллярная); высокая 
вязкость белковых растворов; способность к набуханию; оптическая 
активность белковых растворов (максимум оптической активности при 
280 нм); низкое осмотическое и высокое онкотическое давление; заряд 
молекулы (со отношение аминокислот: положительно заряженных – 
лизин, аргинин, гистидин и отрицательно заряженных – аспарагиновая 
и глутаминовая кислоты); электрофоретическая подвижность (изоэлектрическая 
точка); ам фотерность; растворимость; неспособность 
проникать через полу непроницаемые мембраны; способность к денатурации.

Ферменты

Ферменты (энзимы) – специфические белки, входящие в состав 
всех клеток и тканей живых организмов и выполняющие роль биологических 
катализаторов.
По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. 
Фермент, являющийся сложным белком, называют холофермен-
том. Белковая часть фермента называется апоферментом, небелковая – 
кофактором. Различают два типа кофакторов:
y
y простетическая группа – прочно связана с апоферментом, часто 
ковалентными связями;
y
y кофермент – небелковая часть, легко отделяемая от апофермента. 
Часто коферментами служат производные витаминов (табл. 1.1).

Таблица 1.1. Коферментные функции витаминов

Витамин
Коферментная форма
Фермент

В1 (тиамин)
Тиаминдифосфат (ТДФ)
Транскетолаза, пируват-
декарбоксилаза

В2 (рибофлавин)
Флавинмононуклеотид (ФМН), 
флавинадениндинуклеотид 
(ФАД)

Флавинзависимые дегид-
рогеназы

В3 (пантотеновая 
кислота)
Кофермент А (КоА)
Ацилтрансферазы

В6 (пиридоксин)
Пиридоксальфосфат (ПФ)
Аминотрансферазы

РР (никотинамид)
Никотинамидадениндинуклеотид 
(НАД+), никотинамидаденинди-
нуклеотидфосфат (НАДФ+)

НАД+(НАДФ+)-зави си-
мые дегидрогеназы

Фолиевая кислота
Тетрагидрофолиевая кислота 
(ТГФК)
Ферменты переноса од-
ноуглеродных групп

Биотин
Биотин
Карбоксилазы

Более 25% всех ферментов для проявления полной каталитической 
активности нуждается в ионах металлов. Рассмотрим их роль в ферментативном 
катализе:
y
y ионы металлов – стабилизаторы молекулы субстрата. Для некоторых 
ферментов субстратом служит комплекс превращаемого вещества 
с ионом металла; 
y
y ионы металлов – стабилизаторы активного центра фермента. 
В некоторых случаях ионы металлов служат «мостиком» между