Атлас: иерархическая структура белковых веществ

ВВссееррооссссииййссккиийй  ннааууччнноо--ииссссллееддооввааттееллььссккиийй  ииннссттииттуутт    

ккррааххммааллаа  ии  ппееррееррааббооттккии  ккррааххммааллооссооддеерржжаащ
щееггоо  ссыыррььяя  

ф
фииллииаалл  Ф
ФГГББННУУ  «Ф
ФИИЦЦ  ккааррттооф
феелляя  иимм..  АА..ГГ..  ЛЛооррххаа»

ААТТЛЛААСС::  

ИИЕЕРРААРРХХИИЧЧЕЕССККААЯЯ  ССТТРРУУККТТУУРРАА  

ББЕЕЛЛККО
ОВВЫ
ЫХХ  ВВЕЕЩ
ЩЕЕССТТВВ  

М
Моосскквваа    

ИИззддааттееллььссттввоо  ««Ф
ФЛЛИИННТТАА»»  

22002233  

УДК 577.112
ББК 28.070.2

А92

Авторы:

Всероссийский научно-исследовательский институт крахмала и переработки 

крахмалсодержащего сырья – филиал Федерального государственного бюджетного научного 

учреждения «Федеральный исследовательский центр картофеля имени А.Г. Лорха»

(Россия, г.п. Коренево):

Литвяк Владимир Владимирович, д-р техн. наук, канд. хим. наук, доцент,

Лукин Николай Дмитриевич, д-р. техн. наук, профессор,

Кузина Лидия Борисовна, заведующий лабораторией «Технологии модификации крахмала», 

ВНИИ крахмала и переработки крахмалсодержащего сырья – филиала ФГБНУ 

«ФИЦ картофеля им. А.Г. Лорха»;

Белорусский государственный технологический университет 

(Республика Беларусь, г. Минск):

Лугин Валерий Геннадьевич, канд. техн. наук, доцент;

Белорусский государственный университет

(Республика Беларусь, г. Минск):

Мельситова Инна Владимировна, канд. хим. наук, доцент;

Национальный университет пищевых технологий (Украина, г. Киев):

Полумбрик Максим Олегович, канд. техн. наук, доцент

Рецензенты:

Зинченко 

Анатолий Иванович

заведующий лабораторией молекулярной биотехнологии ГНУ 
«Институт микробиологии НАН Беларуси», член-корреспондент 
НАН Беларуси, доктор биологических наук, профессор

Зыкунов 

Владимир Александрович

ведущий научный сотрудник лаборатории физики высоких 
энергий им. В.И. Векслера и А.М. Балдина Объединённого 
института ядерных исследований, доктор физико-математических 
наук, доцент

Атлас: иерархическая структура белковых веществ
/ В.В. Литвяк,

Н.Д. Лукин, Л.Б. Кузина, В.Г. Лугин, И.В. Мельситова, М.О. Полумбрик ; под ред. 
д-ра техн. наук, канд. хим. наук, доц. В.В. Литвяка. – Москва : ФЛИНТА, 2023. –
297 c. – ISBN 978-5-9765-5238-8. – Текст : электронный.

В 
книге 
проведено 
теоретическое 
и 
экспериментальное 
исследование 

иерархической структуры белковых веществ (ферментов, гормонов и т.д.) при помощи 
компьютерного 3D-моделирования, макрофотографирования, сканирующей (растровой) 
электронной 
микроскопии. 
Показана 
субатомная, 
атомная, 
молекулярная 
и 

надмолекулярная иерархия структуры белковых веществ. Также показаны качественные 
химические реакции на аминокислоты и белок. 

Данная книга может представлять интерес для студентов, аспирантов и 

специалистов в области химии высокомолекулярных соединений, биохимии, биологии, 
преподователей химии и биологии высших учебных заведений, профессионально-
технических училищ, гимназий, колледжей, средних общеобразовательных школ, а 
также широкого круга читателей, интересующихся технологией и химией.

УДК 577.112
ББК 28.070.2

ISBN 978-5-9765-5238-8
© Коллектив авторов, 2023
© Издательство «ФЛИНТА», 2023

А92 

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ……………….…………………………….……….……......
4

1.
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ………………………..………………...
7

2.
ИЕРАРХИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ...............
11

2.1.
Иерархическая структура белковых веществ……..................…………
12

2.1.1. Структура основных атомов, входящих в состав белковых веществ...
13

2.1.2. Структура аминокислот……...................................................…………..
31

2.1.3. Образование и структура пептидной связи……....................………….
48

2.1.4. Иерархия белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная и

четвертичная структура…..............................…..................…………….
53

2.1.5. Белковые молекулы иммуноглобулинов: 3D-модели……....................
74

2.1.6. Белковые молекулы ферментов: 3D-модели……..................………….
79

2.1.7. Белковые молекулы гормонов: 3D-модели……...................…………..
193

2.1.8. Свойства белковых веществ: денатурация и высаливание……………
223

2.2.
Морфологическая структура белковых ядерных пор нуклеопоринов..
229

2.3.
Морфологическая структура сухих молочных продуктов…………….
232

2.4.
Морфологическая структура сухого мяса………………………………
253

2.5.
Морфологическая структура мясопродуктов (фарша и сосисок)……..
284

2.6.
Морфологическая структура коллагенового белка билкозина……......
289

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ И РЕКОМЕНДУЕМЫХ ИСТОЧ-
НИКОВ……………………………………………………………………
295

ВВЕДЕНИЕ

Жизнь есть способ существования 

белковых тел, существенным моментом 
которого 
является 
постоянный 
обмен 

веществ 
с 
окружающей 
их 
внешней 

природой, причем с прекращением этого 
обмена веществ прекращается и жизнь, что 
приводит к разложению белка.

Ф. Энгельс (1820–1895 гг.)

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) –
высокомолекулярные органические 

вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку
пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков 
определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев 
используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций 
создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, 
аминокислотные 
остатки 
в 
составе
белка 
часто 
подвергаются

посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как 
белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. 
Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют 
сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем 

функции других биополимеров –
полисахаридов и ДНК. Так, белки-

ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют 
важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную 
или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму 
клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, 
при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки –
важная часть питания животных и человека (основные 

источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей 
степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не 
могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна 
поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают 
потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза 
собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для 
получения энергии.

Определение аминокислотной
последовательности первого белка –

инсулина 
–
методом 
секвенирования 
белков 
принесло
Фредерику 

Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные 
структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом
дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом
Перуцем
и

Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили 
Нобелевскую премию по химии.

Целью 
проведенной 
нами 
работы 
являлось 
теоретическое 
и 

экспериментальное 
исследование 
иерархической 
структуры 
белковых 

веществ
при
помощи 
компьютерного 
3D-моделирования,

макрофотографирования,
сканирующей
(растровой)
электронной 

микроскопии.

В атласе приведены данные об иерархической структуре белковых 

веществ: 
современой 
классификации 
элементарных 
частиц 
и 

взаимодействий, структуре атомов, структуре аминокислот, структуре 
пептидной связи, первичной, вторичной, третичной и четвертичной 
структуре 
белковых 
веществ. 
Показаны 
качественные 
реакции 
на 

аминокислоты 
(ксантопротеиновая 
реакция 
(реакция 
Мульдера), 

нингидрировановая реакция (реакция Руэманна), сульфгидрильная реакция 
(реакция Фоля), реакция Сакагучи, реакция Миллона, реакция Адамкевича, 
реакция Ваузене, реакция Паули, реакция Циммермана), качественная 
реакция на пептидную связь биуретовая реакция (реакция Пиотковского). 
Приведены 3D-модели иммуноглобулинов, 3D-модели белков-ферментов 
(гемоглобин, цитохром С, цитохром Р450, карбоангидраза, лакказа, 
миоглобин, пластоциан, Cu-Zn-супероксиддисмутаза цитоплазматическая, 
Mn-супероксиддисмутаза 
митохондриальная, 
Ni-супероксиддисмутаза, 

гидрогеназа, уреаза, трансферрин, фосфотаза кислая, фосфотаза щелочная, 
органофосфатгидролаза, бета-галактозидаза, аминоацилаза, простагландин Н 
синтаза, 
пероксидаза, 
ангиотензин-переваривающий 
фермент, 

пенициллиназа, 
термолизин, 
фенилаланингидроксилаза, 

глутатионпероксидаза, 
ДНК-полимераза 
II
(бета-ДНК-полимераза), 

трипсиноген, трипсин, пепсин, аденилаткиназа, ксиланаза, глюкоизомераза, 
L-лактатдегидрогеназа, аспарагиназа, оксидаза D-аминокислот, лизоцим, 
глюкозоксидаза, 
фосфопируватгидратаза, 
енолаза, 
гексокиназа, 

фосфоглицераткиназа, 
триозофосфатизомераза, 
фосфофруктокиназа, 

фосфоглицератмутаза, 
фумараза 
(фумаратгидратаза), 
пируваткиназа, 

пируватдегидрогеназный комплекс, тиреопероксидаза, глютаминсинтаза, 
креатинкиназа, 
кротонил-КоА-карбоксилаза/редуктаза, глицеральдегид-3-

фосфат-дегидрогеназа 
(фосфорилирующая), 
изоцитратдегидрогеназа 
1 

(НАДФ+) растворимая, аспартат-полуальдегиддегидрогеназа, метилмалонин-
КоА-декарбоксилаза, тимидилатсинтаза (ФАД), НАД(Ф)Н-дегидрогеназа 
(хинон), тартрат декарбоксилаза, лейцин-дегидрогеназа, метилмалонат-
полуальдегиддегидрогеназа (ацилирующая), глутамат 5-киназа, аланин-
трансаминаза глиоксилатная, ГМФ-синтетаза (глютамин-гидролиз), орнитин-
аминотрансфераза, 
тиазол-синтаза, 
дигидронеоптерин 
альдолаз, 

эндопептидаза Clp, протеасома эндопептидаза комплекс, глюкозамин-6-
фосфат деаминаза, рибозо-фосфат дифосфаткиназа, еноил-ацил-редуктаза 
белок-носитель, 
Xaa-Pro
дипептидаза, 
тРНК-нуклеотидилтрансфераза, 

цистатионин бета-лиаза, субтилизин, альфа-амилаза, бета-амилаза, ферритин,
трипсин, 
кальмодулин, 
лизоцим, 
G1/S-специфический 
циклин 
Е1, 

циклинзависимая киназа 5 (регуляторная субъединица 1), эластаза, сериновая 
протеаза, цистеиновая протеаза, пептидаза, треонин протеаза, аспарагиновая 
протеаза, глутаминовая протеаза, рибонуклеаза, транстиретин, галактокиназа, 
папаин, каспаза, катепсин К, тромбин, ДНК-гираза, хеликаза, циклин-Т1, 
моноаминоксидаза В, ДНК-фотолиаза, цитохром С нитрит-редуктаза, 1,4-
дигидрокси-2-нафтоил-КоА-синтаза, 
дикарбонил/L-ксилулозоредуктаза, 

пролин-дегидрогеназа, 
пирролин-5-карбоксилатредуктаза, 
триптофан 

трансаминаза, изоцитратдегидрогеназа (НАД+), дЦМФ деаминаза (дезоксите-
ЦМФ-деаминаза), бензоилформиат декарбоксилаза, триптофангидроксилаза, 
актин, Ca2+/кальмодулин-зависимая киназа II, цитохром Р-В6 комплекс Fe-S-
субъединица – альфа-винтовой трансмембранный домен, гистондеацетилаза 
7, гистондеацетилаза 8, каротинсвязывающий белок, бутирилхолинэстераза, 
триптофан 
7-галогеназа, 
аминоацил-тРНК-синтетаза, 
овальбумин, 

сывороточный альбумин, витамин D-связывающий белок, ацетилксилан
эстераза, НАДФН-гемопротеин редуктаза, 2-дегидро-3-дезоксиглюкарат 
альдолаза, 
метилтиорибулоза 
1-фосфат 
дегидратаза, 
L-орнитин 

монооксигеназа, 
тау-протеинкиназа,
АТФ 
фосфорибозилтрансфераза, 

манноза-6-фосфат-изомераза, 
глицерол 
киназа, 
сахарозо-специфичный 

порин, аквапорин-1) и активные центры некоторых белков-ферментов, 3D-
модели белков-гормонов (инсулин, вазопрессин, окситацин, глюкагон, 
соматотропин, 
пролактин, 
кортикотропин-рилизинг-гормон, 

фолликулостимулирующий 
гормон, 
тиреокальцитонин, 
эритропоэтин, 

секретин, грелин, лептин, тимопоэтин, β-тимозин, тимулин, самотостатин, 
тиреотропин-рилизинг-гормон, 
гастрин, 
гонадотропин-рилизинг-гормон, 

холецистокинин, адренокортикотропный гормон, ангиотензин, релаксин, 
ренин, соматомедин, эндорфин,
энкефалин, меланоцистстимулирующий 

гормон), белковые ядерные поры нуклеопорины сканирующие электронные 
микрофотографии белковых веществ (сухих молочных продуктов, сухого 
мяса (говядины, свинины, курятины), мясопродуктов (фарша и сосисок)).

Данная книга может представлять интерес для студентов, аспирантов и 

специалистов в области химии высокомолекулярных соединений, биохимии, 
биологии, преподователей химии и биологии высших учебных заведений, 
профессионально-технических училищ, гимназий, колледжей, средних 
общеобразовательных 
школ, 
а 
также 
широкого 
круга 
читателей, 

интересующихся технологией и химией.

1. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

Измеряй измеримое и делай 

неизмеримое измеримым.

Галилео Галилей (1564–1642 гг.)

1.1. Фотографирование

Фотографирование 
(макросъемку) 
проводили 
с 
помощью 

фотоаппарата SONY NEX-5N (производитель Таиланд).

1.2. Микроскопия 

Микроскопия (греч. μικρός – мелкий, маленький и σκοπέω – вижу) –

изучение 
объектов 
с 
использованием
микроскопа.
Микроскопию 

классифицируют следующим образом: оптическая микроскопия, электронная 
микроскопия, многофотонная микроскопия, рентгеновская микроскопия,
рентгеновская лазерная микроскопия. Данное исследование предназначено 
для наблюдения и регистрации увеличенных изображений образца.

1.2.1. Сканирующая электронная микроскопия

Морфологическая структура полисахаридов оценена в Учреждении БГУ 

«Научно-исследовательский институт физико-химических проблем»
на 

сканирующем 
(растровом)
электронном 
микроскопе 
LEO 1420 

(производитель фирма: Сarl Zeiss, Германия), а также в УО «Белорусский 
государственный 
технологический 
университет» 
на 
сканирующем 

(растровом) электронном микроскопе JSM-5610 LV (производитель фирма: 
JEOL, Япония). Металлизацию препаратов осуществляли золотом в 
вакуумной установке EMITECH K 550X.

Принципиальная 
схема 
сканирующей 
(растровой)
электронной 

микроскопии представлена.

LEO 1420 (фирма: Сarl Zeiss, Германия)

JSM-5610 LV (фирма: JEOL, Япония)

Сканирующий электронный микроскоп 

1 – источник электронов; 
2 – ускоряющая система; 

3 – магнитная линза; 

4 – отклоняющие катушки; 
5 – анализируемый образец; 

6 – детектор отраженных электронов; 

7 – кольцевой детектор;

8 – анализатор

Принципиальная схема сканирующей (растровой) электронной 

микроскопии

2. ИЕРАРХИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ