Биохимия

БИОХИМИЯ

Ю.А. МИТЯКИНА

Москва 
РИОР

ИНФРА-М

УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ

Митякина Ю.А

Биохимия : учебное пособие / Ю.А. Митякина. — Москва : 

РИОР : ИНФРА-М, 2022. — 113 с.

ISBN 978-5-9557-0268-1 (РИОР)
ISBN 978-5-16-104852-8 (ИНФРА-М, online)

В учебном пособии в краткой и доступной форме рассмот- 

рены все основные вопросы, предусмотренные государственным 
образовательным стандартом и учебной программой по дисциплине 
«Биохимия».

Книга позволит быстро получить основные знания по предмету, 

а также качественно подготовиться к зачету и экзамену.

Рекомендуется студентам, обучающимся в высших медицинских 

учебных заведениях по специальностям «Лечебное дело», «Педиатрия», «Медико-профилактичекое дело» и другим медицинским 
специальностям, а также в учреждениях среднего профессионального 
образования по специальности «Лечебное дело».

УДК 577.1(075.8) 
ББК 28.072я73

УДК 577.1(075.8) 
ББК 28.072я73 
 
М66 

ISBN 978-5-9557-0268-1 (РИОР)
ISBN 978-5-16-104852-8 (ИНФРА-М, online)
© Митякина Ю.А.

М66

Оригинал-макет подготовлен в Издательском Центре РИОР

Подписано в печать 01.11.2016.

Формат 70х100/32. Бумага типографская № 2. Гарнитура «Arial».  

Печать офсетная. Усл. печ. л. 4,5. Уч.изд. л. 6,7.  

Тираж 5000 экз.  
Цена свободная.

ТК 66480-548297-150505

ООО «Издательский Центр РИОР»

127282, Москва, ул. Полярная, д. 31В.

Тел.: (495) 280-38-67. Факс: (495) 280-36-29 
E-mail: info@riorp.ru    http://www.riorpub.com

ООО «Научно-издательский центр ИНФРА-М»
127282, Москва, ул. Полярная, д. 31В, стр. 1.
Тел.: (495) 280-15-96. Факс: (495) 280-36-29.

E-mail: books@infra-m.ru     http://www.infra-m.ru

ФЗ 

№ 436-ФЗ

Издание не подлежит маркировке 
в соответствии с п. 1 ч. 2 ст. 1

Ïðèíÿòûå ñîêðàùåíèÿ

АДФ — аденозиндифосфат 
АМФ — аденозинмонофосфат
АТФ — аденозинтрифосфат
ГАГ — гликозаминогликаны
ГАМК — гамма-аминомасляная кислота
ГБФ-путь — гексозобифосфатный путь распада углеводов
ГМФ-путь — гексозомонофосфатный путь распада углеводов 
ГДФ — гуанизиндифосфат
ГМФ — гуанизинмонофосфат
ГТФ — гуанизинтрифосфат
ДНК — дезоксирибонуклеиновая кислота
МтО — митохондриальное окисление
ПАБК — парааминобензойная кислота
НАД — никотинамидадениндинуклеотид
НАДФ — никотинамидадениндинуклеотидфосфат
РААС — ренин-ангиотензин-альдостероновая система
РНК — рибонуклеиновая кислота
СМ — сфингомиелин
ТДФ — тиамидиндифосфат 
ТМФ — тиамидинмонофосфат
ТТФ — тиамидинтрифосфат
УДФ — уридиндифосфат
УМФ — уридинмонофосфат
УТФ — уридинтрифосфат
ФАД — флавинадениндинуклеотид
ФГА — фосфоглицериновый альдегид
ФМН — флавинмононуклеотид
ФС — фосфатидилсерин
ФФК — фосфофруктокиназа
ФЭА — фосфатидилэтаноламин
ЦДФ — цитидиндифосфат
ЦМФ — цитидинмонофосфат
ЦНС — центральная нервная система
ЦТК — цикл трикарбоновых кислот
ЦТФ — цитидинтрифосфат
ЩУК — щавеливо-уксусная кислота
ЭПР — эндоплазматический ретикулум
ЮГА — юкстагломерулярный аппарат

Тема 1. 
ПредмеТ и задачи биохимии. 
СТроение и функции белков

1. 
определение биохимии как науки. 
функции белков в организме

биохимия — наука, изучающая химическую природу веществ, 
входящих в состав живого организма, превращение веществ в 
организме, их взаимодействие между собой и связь процессов 
жизнедеятельности органов и тканей. Биохимия изучает: химические процессы обмена веществ, идущие в организме; нарушения 
биохимических процессов.
Главные задачи биохимии:
• 
изучение закономерностей биологической формы движения 
материи;
• 
обоснование молекулярных механизмов патогенеза болезней.
белки (протеины) — высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой 
пептидными связями. Белки — основа жизни. С ними связаны 
следующие свойства живого организма:
• 
разнообразие белков и их высокая упорядоченность;
• 
способность к воспроизведению себе подобных;
• 
сократимость и движение;
• 
обмен веществ (распад и обновление составных частей живого 
организма) с участием белков-ферментов.
функции белков:
• 
каталитическая (ферментативная). Все ферменты, участвующие в любой реакции в организме, — белки (химотрипсин, 
рибонуклеаза, лизоцим);
• 
транспортная. Пример: перенос кислорода и углекислого газа 
гемоглобином, перенос глюкозы и аминокислот через клеточные 
мембраны особыми белками;
• 
пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин, 
казеин молока и глиадин пшеницы;
• 
рецепторная. Пример: белки биомембран;
• 
сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин — 
белки мышечной ткани;
• 
структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (связки), фосфолипопротеины (белки 
биологических мембран);
• 
защитная. Пример: антитела сыворотки крови;
• 
регуляторная. Пример: регуляция содержания глюкозы в крови 
инсулином;

• 
когенетическая. Участие в хранении и передаче наследственной 
информации совместно с нуклеиновыми кислотами, сохранение 
онкотического давления в клетках крови, поддержание физиологического значения рH внутренней среды организма.
основное свойство белков — возможность связывания с 
различными веществами при помощи активных центров, состоящих из аминокислот. Вещества, которые присоединяются к белкам 
(белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты), — лиганды.

2. 
Строение белков

белки — высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты 
(основные 20, см. таблицу).

Название белка
Заместитель
Название 

белка

Заместитель

Глицин (Gly)
–H
Аланин (Ala)
–CH3

Аспарагин (Asn)
–CH2CONH2
Валин (Val)
–CH(CH3)2

Лейцин (Leu)
–CH2–CH(CH3)2
Фенилаланин 
(Phe)

–CH2C6H5

Изолейцин (Ile)
–СН–СН2–СН3
   | 
  CН3 

Треонин (Thr)
–СН–СН3
   | 
  ОН 

Метионин (Met)
–(CH2)2–S–CH3
Цистеин (Cys)
–CH2SH

Аспарагиновая 
кислота (Asp)

–CH2COOH
Серин (Ser)
–CH2OH

Триптофан (Trp)
Гистидин (His)

Аргинин (Arg)
–(СН2)3NHCNH2
                   || 

NH

Глутамин (Gln)
–(CH2)2CONH2

Глутаминовая 
кислота (Glu) 

–(CH2)2COOH
Пролин (Pro)

Тирозин (Tyr)
Лизин (Lys)
–(CH2)4NH2

классификация аминокислот:
по способности радикалов к взаимодействию к н2о:
• 
неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;
• 
полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;
• 
отрицательно заряженные;
• 
положительно заряженные;
по биологическому и физиологическому значению:
• 
незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других 
соединений и целиком поступают с пищей (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);
• 
полузаменимые — образуются в недостаточном количестве 
в организме, поэтому частично поступают с пищей (аргинин, 
тирозин, гистидин);
• 
заменимые — синтезируются в организме (все остальные);
по функциональной принадлежности:
• 
алифатические монокарбоновые кислоты: глицин, аланин, 
валин, лейцин, изолейцин;
• 
алифатические оксиаминокислоты: серин, треонин;
• 
серосодержащие: цистеин, метионин;
• 
диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин;
• 
моноаминодикарбоновые: глутаминовая кислота, глутамин;
• 
ароматические: фенилаланин, тирозин;
• 
гетероциклические: гистидин, триптофан;
• 
аминокислота: пролин.
В белковой цепочке первая аминокислота имеет свободную 
NH2-группу — это начало (N-конец), а конечная аминокислота 
имеет С-конец.
Пептидная (амидная) связь — это ковалентная, очень прочная связь. Ее разрыв происходит при жестком гидролизе (катализатор Н2SO4 или щелочь). Обнаруживается биуретовой реакцией.
Пептиды отличаются от белков меньшим молекулярным весом. 
Некоторые из них являются биологически активными веществами 
(гормоны — вазопрессин, окситоцин; глутатион, эндорфины).
физико-химические свойства белков:
• 
высокий молекулярный вес 16 000–1 000 000;
• 
заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную –NH и –СООН группы;
• 
низкая скорость диффузии белков;
• 
аномальная вязкость, так как за счет взаимодействия с ионогенными группами, находящимися в белковых молекулах, 
молекулы растворителя становятся структурированными, т.е. 
ориентированными определенным образом в пространстве, 
поэтому для их разрушения требуется большая сила.

Осмотические свойства белков — способность удерживать 
молекулы растворителя, обусловленная наличием зарядов белковых молекул.
белковые растворы — коллоидные растворы с разными 
свойствами. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой за счет своих гидрофильных группировок  
(–СООН, –ОН, –NH2, –SH). В водных растворах белковая молекула 
имеет заряд, который может меняться в зависимости от рН.
осаждение белков — процесс снятия гидратной оболочки 
и заряда.
два вида реакций осаждения:
• 
высаливание белков — обратимый процесс; снимается только 
гидратная оболочка, белок сохраняет структуру и нативные 
свойства;
• 
осаждение с потерей нативных свойств белка — процесс необратимый; снимаются гидратная оболочка и заряд.
Реакции осаждения и цветные реакции применяются для обнаружения белков в растворе.
методы выделения и очистки белков:
• 
гомогенизация — клетки растираются до однородной массы;
• 
экстракция белков водными или водно-солевыми растворами;
• 
диализ;
• 
высаливание;
• 
электрофорез;
• 
хроматография: адсорбция, расщепление;
• 
ультрацентрифугирование.
Структурная организация белков:
• 
первичная структура — последовательность аминокислот 
в пептидной цепочке, стабилизированная ковалентными 
пептидными связями, она задана генетически (инсулин, пепсин, 
химотрипсин);
• 
вторичная структура — пространственная структура белка, 
когда остатки аминокислот внутри большой структуры достигают 
повторяюшейся зависимости одна от другой — α-спираль либо 
β-складчатость. Создаются водородные связи;
• 
третичная структура — глобулярные и фибриллярные белки. 
Стабилизируются водородными связями, электростатическими 
силами (СОО-, NН3
+), гидрофобными силами, сульфидными 
мостиками, определяются первичной структурой. Глобулярные 
белки — все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные 
белки — коллаген, миозин, актин;
• 
четвертичная структура — построена из нескольких пептидов (протомеров), каждый из которых имеет свою первичную, 
вторичную, третичную структуру. Несколько протомеров сое

диняются вместе в одну молекулу и функционируют только в 
совокупности (гемоглобин = α-глобула + β-глобула).
денатурация — нарушение пространственной структуры белка 
под воздействием определенных агентов. Первичная структура 
сохраняется, но изменяются нативные свойства белка и нарушается функция. 
факторы, приводящие к денатурации белков:
• 
термические (кипячение);
• 
химические (кислоты, щелочи);
• 
радиоактивное излучение.
ренатурация — восстановление пространственной структуры, 
нативных свойств и функций белка при очень коротком воздействии агентов.

3. 
Сложные белки 

Простые белки построены только из аминокислот. Сложные 
белки построены из двух компонентов — простой белок и небелковое вещество (простетическая группа).
классификация сложных белков по строению простетической группы:
1) гликопротеины (содержат углеводы);
2) липопротеины (содержат липиды);
3) фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту);
4) хромопротеины (содержат окрашенную простетическую 
группу);
5) металлопротеины (содержат ионы различных металлов);
6) нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).
1. Гликопротеины. Простетические группы представлены 
углеводами и их производными (1–30%), связанными с белковой 
частью ковалентно-гликозидной связью через ОН-группы (серин, 
треонин), или NH-группу (лизин, аспарагин, глутамин).
Состав простетической группы гликопротеинов:
• 
моносахариды (альдозы, кетозы);
• 
олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т. д.);
• 
полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).
Гомополисахариды содержат моносахариды только одного 
типа, гетерополисахариды — разные мономерные звенья. Гомополисахариды делятся на структурные и резервные.
крахмал — резервный гомополисахарид растения. Построен 
из остатков α-глюкозы, соединенных между собой α-гликозидными 
связями.
Гликоген — главный резервный гомополисахарид человека и 
высших животных. Построен из остатков α-глюкозы. Содержится 
во всех органах и тканях, больше всего в печени и мышцах.

функции гликопротеинов:
• 
рецепторы клеточных мембран;
• 
интерфероны;
• 
белки плазмы крови (кроме альбуминов);
• 
иммуноглобулины;
• 
групповые вещества крови;
• 
фибриноген, протромбин;
• 
гаптоглобин, трансферин;
• 
церулоплазмин;
• 
мембранные ферменты;
• 
гормоны (гонадотропин, кортикотропин).
Протеогликаны (гликозоаминогликаны) — линейные неразветвленные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. Углеводы представлены высокомолекулярными 
гетерополисахаридами и составляют до 95% молекулы. Углеводы 
и белки связаны гликозидными связями через OH-группы (серин, 
треонин) и NH2 (лизин, аспарагин и глутамин).
Обилие функциональных ионизированных групп обеспечивает 
высокую степень гидратации, а также эластичность, растяжимость, 
слизистый характер протеогликанов. Протеогликаны — гепарин, 
гиалуроновая и хондроитиновая кислоты.
2. липопротеины — содержат липиды нескольких классов в 
качестве простетической группы, связаны с липидами и холестерином за счет различных нековалентнвых сил.
3. фосфопротеины — сложные белки. Простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями 
через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина.
Включают казеины — белки молока, вителлины — белки яичного желтка, овальбумин — белок куриного яйца. Большое количество содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны 
только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины — источник 
энергетического и пластического материала.
4. хромопротеины (хП) — сложные белки, простетическая 
группа которых придает им окраску.
Гемопротеины — простетическая группа, имеет геминовую 
структуру.
Флавопротеины — простетическая группа — ФАД или ФМН.
5. металлопротеины — содержат ионы одного или нескольких металлов, соединенных координационными связями с функциональными группами белка. Часто являются ферментами. 
Содержание металла в металлопротеинах:
• 
ферритин, трансферрин — Fe;
• 
алкогольдегидрогеназа — Zn;
• 
цитохромоксидаза — Cu;

• 
протеиназы — Mg, К;
• 
АТФ-аза — Na, К, Са, Мg.
функции ионов металлов:
• 
являются активным центром фермента;
• 
служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;
• 
служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.
6. нуклеопротеины — сложные белки, в которых небелковый компонент — нуклеиновые кислоты — ДНК или РНК связаны 
многочисленными ионными связями с белковыми компонентами 
положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина. 
Поэтому нуклеопротеины относятся к поликатионам (гистоны). 
Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.

4. 
нуклеиновые кислоты, их биологическая роль 
и функции мононуклеотидов

нуклеиновые кислоты — линейные (реже — циклические) 
гетерополимеры, мономеры которых — мононуклеотиды. Нуклеотиды — это фосфорные эфиры нуклеозидов.
Строение мононуклеотида:
• 
азотистое основание (у всех нуклеиновых кислот);
• 
пентоза (рибоза у РНК, дезоксирибоза у ДНК);
• 
остаток фосфорной кислоты.
Азотистое основание и пентоза составляют нуклеозид.
номенклатура нуклеотидов

Азотистое 
основание
Нуклеозид 
Нуклеотид 

Аденин
Аденозин
Аденозинмонофосфат (АМФ)

Гуанин
Гуанизин
Гуанизинмонофосфат (ГМФ)

Урацил
Уридин
Уридинмонофосфат (УМФ)

Тиамин
Тиамидин
Тиамидинмонофосфат (ТМФ)

Цитозин
Цитидин
Цитидинмонофосфат (ЦМФ)

ТМФ встречается только в ДНК, УМФ — только в РНК. Если в 
составе мононуклеотида дезоксирибоза, то в начало его названия 
добавляется приставка «дезокси-».
в составе нуклеиновых кислот мононуклеотиды связаны 3, 
5-фосфодиэфирными связями между рибозами (дезоксирибозами) 
соседних мононуклеотидов через остаток фосфорной кислоты. 
Если молекула нуклеиновой кислоты не циклическая, концы ее 
различны.