Биохимия : в 2 частях. Часть 1. Основные питательные вещества человека

Министерство образования и науки российской Федерации 

уральский Федеральный университет  
иМени первого президента россии б. н. ельцина

т. в. глухарева 
и. с. селезнева

биохиМия

в двух частях

Часть 1

основные питательные  
вещества человека

рекомендовано методическим советом урФу 
в качестве учебного пособия для студентов, обучающихся 
по программе бакалавриата по направлению подготовки 
49.03.01 «Физическая культура»

екатеринбург 
издательство уральского университета 
2016

удк 577.1(075.8)
ббк 28.072я73-1
 
г 554

р е ц е н з е н т ы:
и. г. первова, доктор химических наук, профессор
(уральский государственный лесотехнический университет);

е. в. Щегольков, кандидат химических наук, старший научный сотрудник
института органического синтеза уро ран

н ау ч н ы й  р е д а к т о р
Ю. Ю. Моржерин, доктор химических наук, профессор

Глухарева, Т. В.
г 554  
биохимия : [учеб. пособие]. в 2 ч. Ч. 1. основные питательные 
вещества человека / т. в. глухарева, и. с. селезнева ; [науч. ред. 
Ю. Ю. Морже рин] ; М-во образования и науки рос. Федерации, 
урал. федер. ун-т. – екатеринбург : изд-во урал. ун-та, 2016. – 140 с. 

ISBN 978-5-7996-1841-4
ISBN 978-5-7996-1842-1 (часть 1)

в части 1 учебного пособия представлен теоретический материал по 
строению и обмену белков, жиров, углеводов, витаминов. приводится описание 
практических работ по методам качественного обнаружения аминокислот, 
пептидов, белков, липидов, моно-, олиго- и полисахаридов, водо- 
и жирорастворимых витаминов.
для студентов бакалавриата, будущих специалистов по физической 
культуре и спорту, а также для самостоятельной подготовки к практическим 
занятиям и выполнению лабораторных работ по дисциплине 
«Молекулярные основы жизнедеятельности человека».

удк 577.1(075.8)
ббк 28.072я73-1

© уральский федеральный университет, 2016
ISBN 978-5-7996-1841-1 
ISBN 978-5-7996-1842-1 (часть 1)

ОГлаВление

ОТ аВТОрОВ .............................................................................................................6

1. БелКи .....................................................................................................................8
1.1. Функции белков ..............................................................................................8
1.2. строение и аминокислотный состав белков ................................................9
1.3. пространственная структура белков ..........................................................15
1.4. классификация белков .................................................................................20
1.5. свойства белков ............................................................................................23
1.6. обмен белков.................................................................................................25
1.6.1. переваривание и всасывание белков ................................................26
1.6.2. катаболизм белков .............................................................................27
1.6.3. синтез белков .....................................................................................28
1.6.4. Метаболизм аминокислот..................................................................33
1.6.5. обезвреживание аммиака ..................................................................36
1.7. пищевая ценность белков ............................................................................38
1.8. практическая часть. определение аминокислот и белков .......................43
1.9. вопросы для подготовки к практической работе ......................................49

2. лиПиДЫ. ЦеннЫе иСТОЧниКи ЭнерГии 
и ВинОВниКи ОЖирениЯ ................................................................54
2.1. строение и классификация липидов ...........................................................54
2.1.1. простые липиды .................................................................................55
2.1.2.сложные липиды .................................................................................58
2.2. биологические функции липидов ...............................................................60
2.3. основные превращения липидов ................................................................61
2.4. обмен жиров .................................................................................................63
2.4.1. переваривание и всасывание жиров ................................................63
2.4.2. катаболизм жиров ..............................................................................64
2.4.3. синтез жиров ......................................................................................68
2.5. пищевая ценность жиров и масел ..............................................................69
2.6. практическая часть. определение липидов в пищевых продуктах .........71
2.7. вопросы для подготовки к практической работе ......................................74

3. УГлеВОДЫ ...........................................................................................................76
3.1. строение и классификация углеводов ........................................................76
3.2. Моносахариды ..............................................................................................78
3.3. основные представители моносахаридов ..................................................81
3.3.1. гексозы ................................................................................................81
3.3.2. пентозы ...............................................................................................81
3.4. сложные углеводы ........................................................................................82
3.4.1. олигосахариды ...................................................................................82
3.4.2. полисахариды.....................................................................................85
3.4.2.1. гомополисахариды...............................................................85
3.4.2.2. гетерополисахариды ............................................................87
3.5. Физиологическое значение углеводов ........................................................87
3.6. обмен углеводов. пищевая ценность углеводов .......................................88
3.6.1. переваривание и всасывание углеводов ..........................................88
3.6.2. синтез гликогена ................................................................................89
3.6.3. распад гликогена ................................................................................91
3.6.4. Метаболизм углеводов .......................................................................92
3.6.4.1. гексозодифосфатный путь распада углеводов ..................92
3.6.4.2. гексозомонофосфатный путь распада углеводов ...........102
3.6.5. пищевая ценность углеводов ..........................................................104
3.7. практическая часть. химия углеводов .....................................................106
3.7.1. обнаружение углеводов...................................................................106
3.7.2. свойства углеводов ..........................................................................108
3.8. вопросы для подготовки к практической работе .................................... 110

4. ВиТаМинЫ ...................................................................................................... 114
4.1. изменение витаминов при кулинарной обработке .................................. 116
4.2. водорастворимые витамины ..................................................................... 117
4.2.1. витамин с (аскорбиновая кислота) ................................................ 117
4.2.2. витамин в1 (тиамин, аневрин) ........................................................ 118
4.2.3. витамин в2 (рибофлавин) ............................................................... 118
4.2.4. витамин в6 (пиридоксин, адермин) ............................................... 119
4.2.5. витамин рр (ниацин, витамин в5) ..................................................120
4.2.6. Фолиевая кислота (витамин в9, фолацин) .....................................121
4.2.7. цианкобаламин (витамин в12).........................................................122
4.2.8. биотин (витамин н) .........................................................................123
4.2.9. пантотеновая кислота (витамин в3) ...............................................124
4.3. Жирорастворимые витамины ....................................................................124
4.3.1. витамин а (ретинол) .......................................................................124
4.3.2. кальциферол (витамин D) ...............................................................125
4.3.3. семейство токоферолов (витамин е) .............................................126

4.4. витаминоподобные соединения ................................................................127
4.5. практическая часть. обнаружение витаминов ........................................128
4.6. вопросы для подготовки к практической работе ....................................133

БиБлиОГраФиЧеСКие ССЫлКи................................................................138

реКОМенДУеМаЯ лиТераТУра ..................................................................139

ОТ аВТОрОВ

Модуль «биохимические основы спортивной деятельности» для 
студентов института физической культуры, спорта и молодежной поли-
тики включает три дисциплины: «бионеорганическая химия», «Молеку-
лярные основы жизнедеятельности человека» и «биохимия мышечной 
деятельности».
цель преподавания дисциплины «Молекулярные основы жизнедея-
тельности человека» студентам бакалавриата – вооружить будущих спе-
циалистов по физической культуре и спорту знаниями химических основ 
явлений жизнедеятельности.
изучение данной дисциплины создает необходимые предпосылки 
для успешного прохождения курсов медико-биологических дисциплин 
и специальных курсов по спортивным и педагогическим дисциплинам.
в рамках дисциплины «Молекулярные основы жизнедеятельности 
человека» студенты изучают строение и свойства биоорганических сое-
динений, входящих в состав пищи, организма человека, и разнообраз-
ные биохимические процессы, составляющие основу физиологических 
функций.
в первой части предлагаемого учебного пособия приводятся све-
дения о строении и обмене белков, жиров, углеводов и витаминов, 
описываются методы качественного обнаружения аминокислот, моно-, 
олиго- и полисахаридов, водо- и жирорастворимых витаминов. данное 
пособие предназначено для самостоятельной и учебной работы сту-
дентов-третьекурсников бакалавриата, обучающихся по направлению 
49.03.01 «Физическая культура». лабораторные работы выполняются 
параллельно с изучением теоретических курсов «Молекулярные основы 
жизнедеятельности человека» и «биохимия мышечной деятельности» 
и служат для закрепления и углубления полученных знаний по основным 
его темам.
в настоящем пособии материал ко всем занятиям изложен по еди-
ной схеме:
 – тема занятия;
 – цель занятия (достижение единства теоретических знаний, 
приобретаемых 
по 
определенному 
разделу 
дисциплины, 

и практических навыков, получаемых студентами при выполне-
нии качественных лабораторных исследований);
 – теоретические основы практического и лабораторного занятия 
(излагаются основные теоретические сведения по данной теме, 
в том числе сведения, необходимые для выполнения эксперимен-
тальной части и интерпретации ее результатов);
 – практическая часть (нацелена на формирование у студентов умения 
выполнять экспериментальные исследования с использованием 
приобретенных основ теоретических знаний);
 – вопросы для проверки и контроля знаний (служат для выявления 
уровня подготовленности студентов и степени овладения ими 
основами знаний по изучаемым темам).
перед выполнением лабораторных работ студенты проходят 
инструктаж по технике безопасности; отвечают на теоретические 
вопросы, указанные преподавателем, и на вопросы по методике проведения 
экспериментов.
для этого студентам необходимо самостоятельно: 
 – повторить соответствующий раздел дисциплины;
 – подробно изучить методику выполнения лабораторной работы;
 – усвоить методику проведения эксперимента с точки зрения техники 
безопасности;
 – ознакомиться с практическим использованием изучаемого метода 
анализа в медицине, при проведении биохимического контроля.
в процессе выполнения лабораторной работы студенты составляют 
отчет, в котором должны быть указаны:
1) название работы;
2) цель работы;
3) краткие теоретические сведения о строении и основных физико-
химических свойствах исследуемых объектов;
4) схемы химических процессов, лежащих в основе используемых 
методов анализа;
5) краткое описание хода работы для каждого опыта;
6) наблюдения, осуществленные в процессе опытов (выделение 
осадка, изменение окраски, появление запаха и т. п.), и резуль-
таты исследования;
7) практическое значение работы;
8) выводы.
разделы отчета 1–5, 7 следует оформить заранее в ходе самоподго-
товки, а разделы 6 и 8 – на занятии после выполнения экспериментов.

1. БелКи

1.1. Функции белков

белки, или протеины (от греч. prōtos – первый), – это важ-
нейшие для жизни вещества, основной структурный компо-
нент живых тканей. кожа, волосы, глаза, ногти, костные ткани, 
кровь, мозг содержат белки. Ферменты (вещества, контролиру-
ющие в организме химические процессы) также имеют белковое 
строение.
белки выполняют специфические функции, свойственные 
только живой материи:
 – структурные (являются основным структурным компонен-
том живых тканей – кератина волос, ногтей, коллагена сое-
динительной ткани, эластина сухожилий и связок);
 – каталитические, 
ускоряющие 
биохимические 
реакции 
(ферменты);
 – транспортные (эти функции осуществляют гемоглобин, 
миоглобин, альбумины сыворотки крови, транспортные 
белки мембран);
 – защитные (иммуноглобулины, интерферон);
 – двигательные, или сократительные (актин, миозин мышеч-
ной ткани);
 – регуляторные, или гормональные (инсулин поджелудочной 
железы, гормон роста, гастрин желудка);
 – запасные, 
или 
резервные 
функции, 
заключающиеся 
в использовании белков в качестве источника аминокислот, 
расходующихся для синтеза белков и других активных сое-
динений организма; например, в развивающемся плоде или 
в проростках растений (овальбумин яйца, казеин молока).

таким образом, вся деятельность живого организма (рост, раз-
витие, движение и многое другое) связана с белковыми вещест-
вами. без белков невозможно представить себе жизнь.

1.2. Строение и аминокислотный  
состав белков

б е л к и  – высокомолекулярные азотсодержащие органиче-
ские соединения, молекулы которых построены из остатков только 
α-аминокислот. количество остатков α-аминокислот колеблется 
и может достигать нескольких тысяч.
каждый белок обладает характерной, присущей только ему 
последовательностью расположения α-аминокислотных остатков 
в полипептидной цепи.
в природе существует от 1010 до 1012 различных белков. столь 
огромное их разнообразие обусловлено способностью 20 про-
теиногенных α-аминокислот (см. с. 10) взаимодействовать друг 
с другом с образованием длинных полимерных молекул.
α-а м и н о к и с л о т ы  – полифункциональные соедине-
ния, содержащие, по меньшей мере, две разные химические 
группировки (карбоксильную группу и аминогруппу), способ-
ные реагировать друг с другом с образованием ковалентной 
пептидной (амидной) связи. в построении белков участвуют 
α-аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа расположена 
у соседнего с карбоксильной группой углеродного атома.

Карбоксильная группа
Радикал
COOH
CH
R
α

NH2

Аминогруппа

α-Аминокислота

по строению боковых цепей (R) аминокислоты подразделяют 
на: гидрофобные (от греч. hydōr – вода + phobos – страх) и гидро-
фильные (от греч. hydōr – вода + phileō – люблю).

NH3
C
H

COO−

CH2

N
H
N

NH3
C
H

COO−

CH2

CH2
CH2

CH2

NH2

NH

N
H2
NH2

NH3
C
H

COO−

CH2

CH2
CH2

NH3
C
H

COO−

CH2

OH

NH3
C
H

COO−

CH

OH

C
H3

NH3
C
H

COO−

CH2

O
NH2

NH3
C
H

COO−

CH
2

CH2

O
NH2

NH3
C
H

COO−

CH2

SH

NH3
C
H

COO−

CH2
CH2

S

CH3

N
H2

COO−

NH3
C
H

COO−

CH2

O
O−

NH3
C
H

COO−

CH2

CH2

O
O−

NH3
C
H

COO−

H

NH3
C
H

COO−

CH3

NH3
C
H

COO−

C
H3
CH3

NH3
C
H

COO

CH2

C
H3
CH3

NH3
C
H

COO−

CH2

H
C
H3

CH3

NH3
C
H

COO−

CH2

NH3
C
H

COO−

CH2

OH

NH3
C
H

COO−

CH2

N
H

Основные аминокислоты

Гистидин (His, H)
Лизин (Lys, K)
Аргинин (Arg, R)

Нейтральные аминокислоты

Серин (Ser, S)
Треонин (Thr, T)
Аспарагин (Asn, N)
Глутамин (Gln, Q)

Серосодержащие аминокислоты

Цистеин (Cys, C)
Метионин (Met, M)

Иминокислоты

Пролин (Pro, P) 

Алифатические аминокислоты

Глицин (Gly, G)
Аланин (Ala, A)
Валин (Val, V)
Изолейцин (Ile, I)
Лейцин (Leu, L)

Кислые аминокислоты

Аспарагиновая   
кислота (Asp, D)
Глутаминовая  
 кислота (Glu, E)

Ароматические аминокислоты

Протеиногенные аминокислоты

+

+

+
+
+
+
+
+

+
+
+
+
+
+

+
+
+
+
+
+

Фенилаланин (Phe, F)
Тирозин (Tyr, Y)
Триптофан (Trp, W)

−

Гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
1) алифатические аминокислоты;
2) ароматические аминокислоты;
3) иминокислоты.
Гидрофильные (полярные) аминокислоты:
1) кислые аминокислоты;
2) основные аминокислоты;
3) нейтральные аминокислоты;
4) серосодержащие аминокислоты.
аминокислоты существуют в виде внутренней соли, или 
биполярного иона:

C

Биполярный ион аланина

H3

H

NH2

O
H

O

CH3

H
O

O
NH3

_

+

белки обладают оптической активностью, т. е. способностью 
вращать плоскость поляризации плоскополяризованного 
света. Это свойство обусловлено оптической активностью входящих 
в них аминокислот. Молекулы аминокислот являются 
несимметричными, так как содержат углеродные атомы (асимметрические, 
хиральные), связанные с четырьмя различными заместителями (
за исключением глицина). асимметрический атом 
углерода обозначается звездочкой:

C

H

α
R

COO

NH3

_

*
+

оптически активные вещества встречаются в виде пар оптических 
изомеров, являющихся зеркальным отображением друг 
друга, различить их можно по способности вращать плоскость 
поляризованного луча в противоположные стороны. направление 
плоскости поляризации обозначается знаками «+» (правое вращение) 
и «–» (левое вращение). оптическая активность измеряется 
с помощью приборов, называемых поляриметрами.

различают D- и L-аминокислоты. расположение аминогруппы 
аминокислоты в проекционной формуле Фишера слева 
(–соон помещают вверх, а заместитель R – вниз) соответствует 
L-конфигурации, расположение справа – D-конфигурации.

C
H

R

N
H3

COO−
O−

C
H

R

NH3

CO

L-аминокислота
D-аминокислота

Проекции Фишера

*
*
+
+

аминокислоты являются амфотерными соединениями, т. е. 
они проявляют свойства и кислот, и оснований благодаря присут-
ствию – соон и –NH2 групп в структуре молекул. аминокислоты 
могут образовывать два типа солей: в кислых средах они присое-
диняют протон и дают соли по аминогруппе (–NH2), а в присут-
ствии оснований, наоборот, отщепляют протон, образуя соли по 
карбоксильной (–соон) группе.

CH3

H
−O

O
NH3

CH3

H

NH2

O−

O

CH3

H
O
H

O
NH3

Na+
HCl
NaOH

Cl−
− H2O
+
+

подразделяются аминокислоты на природные (около 150), 
обнаруженные в живых организмах, и синтетические. большин-
ство природных α-аминокислот относятся к L-стереохимическому 
ряду, однако в некоторых пептидах (например, в антибиотиках) 
встречаются аминокислоты D-ряда. аминокислоты D- и L-рядов 
значительно различаются по вкусу. так, D-глутаминовая кислота 
не имеет вкуса, а L-глутаминовая обладает вкусом мяса (использу-
ется для приготовления пищевых концентратов).
среди природных аминокислот выделяют протеиногенные 
(20 аминокислот), которые входят в состав белков (см. с 10). все 
протеиногенные аминокислоты представляют собой L-формы. 
восемь из них являются незаменимыми (обязательными).
н е з а м е н и м ы е  
а м и н о к и с л о т ы  – аминокислоты, 
не синтезируемые организмом человека и животных, но входящие 

в состав их белков. Эти аминокислоты синтезируются только 
растениями, и человек получает их с пищей. если незаменимых 
аминокислот в организме недостаточно, то его нормальное разви-
тие и функ ционирование нарушаются. к незаменимым аминоки-
слотам относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, 
лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гис-
тидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка.
при отдельных заболеваниях организм человека не в состо-
янии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. так, 
при заболевании фенилкетонурия в организме не синтезируется 
тирозин.
по своим физическим свойствам α-аминокислоты – это бес-
цветные кристаллические вещества. большинство из них легко 
растворяются в воде и этаноле. Многие α-аминокислоты обладают 
сладким вкусом, иногда с некоторым неприятным привкусом.
α-аминокислоты способны вступать в реакцию поликонден-
сации друг с другом, образуя полимеры – полипептиды, а воз-
никающая при этом между ними связь называется пептидной 
(амидной).

R1

CH C
N
H2

O

OH
N
CH
C

O

OH
H

H
R2

CH
C
N
H2
NH

O

CH
C OH
O

R1
R2

+

− H2O
Пептидная

N-конец
C-конец

Образование множества
пептидных свя  зей

Полипептид или белок

H2N - - AK1 - - AK2 - - AK3  - - - - - - - AKn − 2
  - - AKn −1  - - AKn - - COOH

AK1
AK2

Дипептид