Основы биологической химии

Министерство сельского хозяйства Российской Федерации 
ФГБОУ ВО Ставропольский государственный аграрный университет 

ОСНОВЫ   
БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ 

Допущено Федеральным учебно-методическим объединением   
в системе высшего образования по укрупненной группе специальностей   
и направлений подготовки 36.00.00 Ветеринария и зоотехния в качестве  
учебного пособия для межвузовского использования в учебных организациях, 
реализующих программы высшего образования по специальности   
36.05.01 Ветеринария и направлению подготовки   
36.03.01 Ветеринарно-санитарная экспертиза (бакалавриат),   
а также по направлению подготовки 35.03.07 Технология производства   
и переработки сельскохозяйственной продукции 

Ставрополь 
2017 

УДК 577.1 
ББК 28.072 
О-75   

Рецензенты: 
Л. Д. Тимченко, доктор ветеринарных наук,   
профессор (ФГАУ ВО СКФУ); 
Л. Н. Чижова, доктор сельскохозяйственных наук,   
профессор (ФГБНУ ВНИИОК) 

Основы 
биологической 
химии 
: 
учебное 
пособие 
/ 
Э. В. Горчаков, Б. М. Багамаев, Н. В. Федота, В. А. Оробец ; 
Ставропольский гос. аграрный ун-т. – Ставрополь, 2017. – 208 с. 

Рассмотрены основные главы курса «Биологической химии» 
в соответствии 
с 
программами, 
разработанными 
Министерством 
образования РФ. 
Для студентов очной и заочной форм обучения факультетов 
ветеринарной медицины и технологического менеджмента, а также для 
студентов сокращенной формы обучения. 

УДК  577.1 
ББК 28.072 

© ФГБОУ ВО Ставропольский государственный 
аграрный университет, 2017 

О-75 

Введение 

Современные тенденции в образовательном процессе предусматривают 

повышение 
роли 
самостоятельной 
подготовки 
студентов 
в 
изучении 

дисциплины. В связи с этим, в последние годы значительно сократилось время, 

выделяемое для чтения лекций и проведение лабораторно-практических занятий 

по биохимии и физколлоидной химии на факультетах ветеринарной медицины 

и технологического менеджмента. 

Рекомендуемые в примерной программе 2001 г. учебники по дисциплине 

«Биохимия животных» - основной: Хазипов Н.З. и Аскаровой А.Н. (1999 г.) и 

дополнительные: Кононский А.И. (1992 г.), Малахов А.Г., Вишнякова С.И. 

 (1984 г.), Чечеткин А.В. и др. (1982 г.), во-первых, больше по объему, а во – 

вторых последних достижений науки в них нет. В особо сложном положении 

оказались студенты, обучающиеся по сокращенной форме обучения и заочники. 

В связи с этим предпринята попытка подготовить краткий конспект 

лекций по дисциплине «Биохимия и физколлоидная химия», которые читаются 

в Ставропольском госагроуниверситете на факультетах ветеринарной медицины 

и технологического менеджмента. В тексте используется, как общепринятые 

сокращения, такие как АТФ – аденозинтрифосфорная кислота, так и часто нами 

используемые сокращения. Например, р-р – раствор; к-та – кислота. Это 

позволило значительно сократить объем конспекта. 

Нами 
специально 
разработаны 
некоторые 
сокращения 
схемы 

биохимических процессов, таких как биосинтез мочевины, пентозно-фосфатный 

путь окисления глюкозы, которые должны облегчить понимание студентами 

сложных биохимических процессов. 

Более детально разобраться в сложных вопросах можно будет с помощью 

учебников: «Биохимия животных» и «Физколлоидная химия», список которых 

приведен в конце конспекта. 

Биохимия животных. 

Современную биологическую химию условно делят на три крупных раздела: 
•
химический состав, структура и функции живой материи (статическая
биохимия); под химическим составом понимают, как качественный состав и 
структуру соединений, так и количественное их содержание в тех или иных 
биологических объектах; 
•
метаболизм или обмен веществ (динамическая биохимия) изучает
превращения химических соединений и связанные с ними превращения энергии 
в организме (обменные процессы), 
•
биохимия органов и тканей (функциональная биохимия) раскрывает связи
между структурой химических соединений и процессами их превращений с 
функцией тканей или органов. 

1. Химия белков.

Белки и нуклеиновые кислоты входят в состав всех живых существ и 
составляют основу структурной организации каждой клетки, органа и всего 
организма. 
Название «белок» было впервые дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся 
при нагревании в белую нерастворимую массу. В 1939 г. Датский ученый 
Ж. Мульдер предложил называть белки «протеинами» (греч. Protos – первый, 
главный), подчеркнув важность этих веществ для жизни. 
Развитие биохимии и молекулярной биологии в последние время показало 
сложность белков и их многообразные свойства как в живой системе, так и вне 
ее. В настоящее время можно сформулировать определение всего класса 
протеинов. 
1.1. Белки - высокомолекулярные, азотсодержащие органические вещества, 
которые при гидролизе распадаются на аминокислоты.  
Функции:  
1. Структурная - до 75 % сухого вещества клетки
2. Регуляторная - ферменты, гормоны
3. Транспортная - гемоглобин переносит кислород
4. Защитная - иммунные белки
5. Генетическая - нуклеопротеиды содержат РНК, ДНК
Элементарный состав белков (в %): 
С - 53, О2 - 23, N2 - 16, Н2 - 7, S и Р - по 1% 
Гидролиз белков: 
1. Кислотный - кипятят с 6 N НСl сутки.
2. Щелочной - кипятят с 4 N NаОН 8 часов
3. Ферментативный - смесью ферментов.

Содержание аминокислот в гидролизате определяют: 
1. Хроматографическим анализом
2. Химическим анализом
3. Микробиологическим анализом

1.2. Аминокислоты - производные карбоновых кислот, у которых водород в αположении замещен на аминогруппу (NН2). 
Физические свойства: белые кристаллические порошки, растворяющиеся в 
воде. Их растворы обладают оптическими свойствами (вращают плоскость 
поляризованного луча). 10- влево, 10- вправо. За счет ассиметрического 
углеродного атома есть аминокислоты L- и D- ряда. У животных только L – 
аминокислоты. 
Химические свойства: 
1.
Обладают амфотерностью – реагируют с кислотами и щелочами с
образованием солей. 
2. Образуют амиды за счет присоединения NН3 (аспарагин).
3. Участвуют в реакциях декарбоксилирования (-СО2)
4. Участвуют в реакциях дезаминирования (- NН3)
5. Соединяясь образуют пептиды.
6. Реагируя с формальдегидом, теряют амфотерность.
7. Разлагаются азотистой кислотой с выделением азота.
Цветные реакции с аминокислотами: 
1. С нингидрином – фиолетовое окрашивание.
2. Реакция Миллона – обнаруживают тирозин (красный)
3. Ксантопротеиновая – обнаруживают циклические аминокислоты (желтая).

Классификация аминокислот, их строение и номенклатура. 
По характеру радикала их делят на: 
I. Ациклические (производные жирного ряда) 
II. Циклические (производные ароматического ряда)
I. Ациклические аминокислоты - по количеству СООН и NН2 групп 
подразделяются на:  
моноамино-монокарбоновые 

моноамино-дикарбоновые. 

диамино-монокарбоновые. 

 
 
II. Циклические аминокислоты 
а) Гомоциклические 
 

 
 

СН2-СН-СООН 

NН2 
L- фенилаланин

фен
 

16) 

 
 

 
 
б) Гетероциклические 

 
 

 

 
NН2
Lтирозин

тир

17)

СН2-СН-СООН 

NН 

СН2-СН-СООН

 NН2
L- триптофан

три

СН2-СН-СООН

N

NН 

NН

19)

L- гистидин

гис

NН

 

СН2
Н2С

Н2С
СН-СООН

Иминокислоты.

они содержат не амино-, а иминогруппу 
(=NН)  

L- пролин

про

ОН 

8

1.3. Структура белковых молекул 
Аминокислоты 
соединяются 
друг 
с 
другом 
пептидной 
связью. 
Две 
аминокислоты образуют дипептид, 3 – трипептид, 4- тетрапептид и т.д. Более 10 
- называется полипептид, а более 50 – уже белок. 
Первичной 
структурой 
называют 
последовательность 
чередования 
аминокислот в полипептидной цепочке. 
 

                                              1        2      3     4    5 

NН2 - ала - лиз - мет - вал - асп - СООН 

N - конец  
 
 
 
   С- конец 

Вторичной структурой называют свертывание полипептидной цепочки в 
спираль. Третичной структурой называется упаковка полипептидной цепи в 
более компактную форму. Четвертичной структурой называется объединение 
нескольких полипептидных цепочек (третичных структур) в одну молекулу. 
Например: у Нв – 4 полипептидных цепочки. 
Типы связей в молекуле белка. 
Ковалентные (химические): 
1. Пептидная –CO-NH– образуется в результате соединения групп –NH2 и  
–COOH соседних аминокислот. 

 
2. Дисульфидная связь ( –S–S– ) -образуется путем соединения двух 
остатков цистеина и отщепления Н2 . 

NН

 
20) НО-СН 

    Н2С 

СН2 

СН-СООН

 
L- оксипролин 
опро

R2
R1

NH2

CO-OH 

HOOC

N

H 

H

 - 

H2N - R1 - CO - NH - R2 - COOH

дипептид

где R1 и R2  - остатки аминок-т

Нековалентные (не химические): 
1. водородная-за счёт групп  –СО и  –NН соседних  полипептидных цепей; 2. 
.ионная – за счёт ионных групп; 3. неполярная – за счёт гидрофобных 
взаимодействий. 

 
Форма белковой молекулы – ассиметрична. Глобулярная - близкая к 
шарообразной; фибриллярная - близкая к нитевидной. 
Физико - химимические свойства белков: 1. Это высокомолекулярные 
соединения (ВМС). 2. При растворении в воде образуют гидрофильные 
коллоиды. 3. За счет диссоциации групп –СООН и –NН2 в р-ре возникают 
кислотно- щелочные свойства и электрический заряд. 
 
«Кислые» белки содержат больше -СООН групп, в р-ре проявляют 
свойства слабой к-ты и при рН=7 несут отрицательный заряд. Например: 
альбумины и глобулины. 
_         СОО - 
R        СОО -  
           NН3
+ 

H-C-CH2 - S-H + H-S-CH2 - C
O=C 
NH 

HN 

C=O 

NH
O=C

C=O

NH

H-C-CH2 - S - S-CH2 - C
O=C
NH

HN

C=O

NH
O=C 

C=O

NH

- 

Дисульфидная 
связь 

CH

CH

CH 
CH
CH
CH
CH

CH 
CH
CH

NH

O=C 

O
2

O
H
C

O

O

1
3 

3
3

C=O

O

C
NH2
2 

1 - водородные связи, 2 - ионные связи, 3 - неполярные связи.